Bioquímica - Aula 06 As Enzimas: I Parte

Neste Módulo

(1) Introdução

(2) Características das Enzimas 

(3) Uma pausa na físico-química 

Introdução 

Existem duas condições fundamentais para a vida. A primeira é a autorreplicação dos organismos vivos, a segunda a capacidade de catalisar reações químicas eficientes e seletivamente. Os catalisadores biológicos são conhecidos como enzimas, proteínas catalítica, especializada, aceleram a reação química, coordenam as vias metabólicas. Sua deficiência ou excesso pode causar doenças.  O primeiro passo para trabalharmos com as enzimas é entender os princípios fundamentais e sua forma de ação catalítica. Em seguida analisaremos a cinética química, reguladores enzimáticos.

Características Enzimáticas

As enzimas são estruturas que apresentam duas partes: apoenzimas ( parte protética) e cofatores ( substâncias inorgânicas ou orgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas). Os cofatores dividem-se em três grupos:

(1) Íons cátions: Cu ²⁺, Fe²⁺ Fe ³⁺,K⁺, Mg²⁺, Mn⁺², Mo, Ni⁺², Se, Zn²⁺

(2) Orgânicos: conhecidos como coenzimas: As principais coenzimas são as vitaminas.

(2) Orgânicos: São os metalorgânicos ou  orgânicos que estão firmemente ou ate mesmo covalentemente ligados à parte proteica da enzima. Alguns exemplos de grupos prostéticos incluem o grupo heme da hemoglobina, derivados da vitaminas como tiamina, biotina, ácido lipoico. 

As enzimas classificadas em seis classes: transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases. Cada classe é subdividida de acordo com a reação que catalisa, por exemplo: as oxidorredutases são enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases. Existem três métodos de nomenclatura para as enzimas, a recomendada é a sistemática e usual.

As enzimas são altamente específicas ao seu substrato. Com exceção da ribonuclease, todas as enzimas são proteínas. Sua atividade depende de sua integridade da sua conformação nativa. As estruturas proteicas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias das enzimas são essenciais para a atividade catalítica.

Resumo:

·       Apresentam duas partes: apoenzimas e cofatores;

·       Classificadas em: oxidorredutase, hidrolases, liases, isomerases e ligase;

·       Altamente especificas; sua atividade depende da conformação nativa;

·       Catalisadores biológicos; aceleram a reação, diminui a energia de ativação, fazem parte das vias metabólicas;

·       Com exceção das ribonucleases, todas as enzimas são proteínas. 

Funcionamento Enzimático

        As enzimas são especificas a um ou vários substratos. Esta especificidade deve à existência, na superfície da enzima, de um local denominado sítio ativo. O sítio ativo é um arranjo tridimensional espacial dos aminoácidos de uma determinada região da enzima, complementar ao substrato. Quando o substrato liga-se ao sítio ativo, formando o complexo ES. Essa ligação afetará a velocidade da reação sem alterar o equilíbrio químico, uma vez que, diminui a berreira energética (energia de ativação) existente entre os estados fundamentais substrato/produto.